Asam amino adalah sembarang senyawa organik yang memiliki gugus fungsional karboksil (-COOH) dan amina (biasanya -NH2). Dalambiokimia seringkali
pengertiannya dipersempit: keduanya terikat pada satu atom karbon (C) yang sama (disebut atom C "alfa" atau α). Gugus karboksil memberikan
sifat asam dan gugus amina memberikan
sifat basa. Dalam bentuk larutan, asam amino
bersifat amfoterik:
cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa pada larutan asam.
Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi zwitter-ion.
Asam amino termasuk golongan senyawa yang paling banyak dipelajari karena salah
satu fungsinya sangat penting dalam organisme, yaitu sebagai penyusun protein.
B. Struktur
Asam
amino merupakan turunan asam karboksilat yang mengandung gugus amina. Jadi
setiap molekul asam amino sekurang-kurangnya mengandung dua buah gugus
fungsional, yaitu gugus karboksil (-COOH) dan gugus amina(-NH2). Asam amino
dapat diperoleh dari hasil hidrolisis protein. Struktur asam amino mengandung
gugus -NH2 yang terikat pada atom C alfa (a), yaitu atom C yang terikat pada
gugus karboksil.
Gambar Asam 2,6-diaminoheksanoat.
Semua
asam amino yang ditemukan pada protein memiliki ciri yang sama, yaitu gugus
karboksil dan amina terikat pada atom karbon yang sama.
Gambar Struktur asam amino
bentuk alfa secara umum..
Perbedaan asam amino satu sama lain terletak pada rantai sampingnya. Rantai samping yang dilambangkan dengan R dapat berupa alkil, cincin benzena, alkohol, dan turunannya.
Suatu asam amino-α terdiri atas:
1. Atom C α. Disebut α karena
bersebelahan dengan gugus karboksil (asam).
2. Atom H yang terikat pada atom C α.
3. Gugus karboksil yang terikat pada
atom C α.
4. Gugus amino yang terikat pada atom C
α.
5. Gugus R yang juga terikat pada atom
C α.
C. Klasifikasi
Asam Amino
Terdapat
2 jenis asam amino berdasarkan kemampuan tubuh dalam sintesisnya, yaitu asam
amino esensial dan asam amino non esensial. Asam amino esensial adalah asam
amino yang tidak dapat disintesis didalam tubuh, tetapi diperoleh dari luar
misalnya melalui makanan( lisin, leusin, isoleusin, treonin, metionin, valin,
fenilalanin, histidin, dan arginin). Asam amino non esensial adalah asam amino
yang dapat disintesis didalam tubuh melalui perombakan senyawa lain.
Klasifikasi
asam amino dapat dilakukan berdasarkan rantai samping (gugus –R) dan sifat
kelarutannya didalam air. Berdasarkan kelarutan didalam air dibagi atas asam
amino hidrofobik dan hidrofilik (klasifikasi dapat dilihat pada bagian struktur
asam amino). Berdasarkan rantai sampingnya dapat diklasifikasikan sebagai
berikut :
- Dengan
rantai samping alifatik (asam amino non polar) : Glisin, Alanin, Valin, Leusin,
Isoleusin.
- Dengan
rantai samping yang mengandung gugus hidroksil (OH), (asam amino polar) :
Serin, Treonin, Tirosin.
- Dengan
rantai samping yang mengandung atom sulfur (asam amino polar) : Sistein
dan metionin.
- Dengan
rantai samping yang mengandung gugus asam atau amidanya(gugus R bermuatan
negative) : Asam aspartat, Aspargin, Asam glutamate, Glutamin.
- Dengan
rantai samping yang mengandung gugus basa (gugus R bermuatan positif): Arginin,
lisin, Histidin
- Yang
mengandung cincin aromatic : Histidin, Fenilalanin, Tirosin, Triptofan.
- Asam
imino : Prolin.
Dari
sekitar 80 jenis asam amino yang dite-mukan di alam, tubuh manusia hanya
membutuhkan seperempatnya untuk menjalankan ratusan fungsi dalam tubuh. Mulai
dari memastikan bahwa pembelahan sel terjadi dengan sempurna, fungsi-fungsi
metabolisme, memelihara daya ingat, pertumbuhan hingga penyembuhan.Macam-macam
asam amino tersebut dapat di klasifikasikan sebagai berikut:
1. Berdasarkan
polaritas kandungan gugus R
· Gugus
R nonpolar :
2. Alanin isoleusin leusin metionin fenilalamin prolin triptofan valin
· Gugus
R polar tetapi tidak bermuatan
3. Asparagin sistein glutamin glisin serin treonin tiroksin
· Gugus
R bermuatan negatif :
4. Asam
aspartat asam glutamat
· Gugus
R bermuatan positif
5. Lisin arginin histidin
Asam Amino non-essensial yang
diproduksi tubuh antara lain:
1. Tirosin;
2. Sistein;
3. Serin.
4. Prolin
5. Glisin
6. Asam glutamate
7. Asam aspartat
8. Ariginin
9. Alanin
10. Histidin
11. Glutamin
12. Asparagin
Asam Amino esensial yang tidak
di produksi oleh tubuh, antara lain sebagai berikut:
1. Triptofan;
2. Treonin
3. Metionin
4. Lisin
5. Leusin
6. Isoleusin;
7. Fenilalanin
8. Valin
Asam amino
polar
n Memiliki
gugus R yang tidak bermuatan
n Serin , threonin, sistein, metionin, asparagin, glutamin
n Bersifat
hidrofilik à
mudah larut dalam air
n Cenderung terdapat di bagian luar protein
n Sistein berbeda dgn yg lain, karena ggs R terionisasi pada
pH tinggi (pH = 8.3) sehingga dapat mengalami oksidasi dengan sistein membentuk
ikatan disulfide
n (-S-S-)
à
sistin (tdk tmsk dlm a.a. standar karena selalu tjd dari 2 buah molekul sistein
dan tidak dikode oleh DNA)
Asam amino non polar
n Memiliki gugus R alifatik
n Glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin dan prolin
n Bersifat hidrofobik. Semakin hidrofobik suatu a.a spt Ile
(I) à biasa terdapat di bagian dlm protein.
n Prolin berbeda dgn a.a à siklis. Tapi
mempunyai byk kesamaan sifat dgn kelompok alifatis ini.
n Umum
terdapat pada protein yang berinteraksi dengan lipid
D. Sifat
Kimia
1.
Pada umumnya, asam amino larut dalam air dan tidak larut dalam pelarut organik non
polar seperti eter, aseton dan kloroform. Sifat asam amino ini berbeda dengan
asam karboksilat maupun dengan sifat amina. Asam karboksilat alifatik maupun
aromatik yang terdiri dari beberapa atom karbon, umumnya kurang larut dalam air
tetapi larut dalam pelarut organik. Demikian pula amina, pada umumnya tidak
larut dalam air, tetapi larut dalam pelarut organik.
2.
Asam amino mempunyai titik lebur yang lebih tinggi dibandingkan dengan asam
karboksilat atau amina (lebih besar dari 200ºC).
3.
Bersifat sebagai elektrolit. Dalam larutan kondisi netral (pH isoelektrik),
asam amino dapat membentuk ion yang bermuatan positif dan juga bermuatan
negative (zwitterion) atau ion amfoter. Keadaan ion ini sangat tergantung pada
pH larutan. Bila ditambahkan dengan basa, maka asam amino akan terdapat dalam
bentuk :
H2N
– CH – COO-R
Dan
bila ditambahkan asam ke dalam larutan asam amino, maka asam amino yang
terbentuk :+H3N – CH – COOHR
E. Fungsi
dan Sumber-sumber Asam Amino
Fungsi biologis asam amino yaitu :
1. Penyusun
protein, termasuk enzim.
2. Kerangka
dasar sejumlah senyawa penting dalam metabolisme (terutama vitamin, hormon, dan
asam nukleat).
3. Pengikat
ion logam penting yang diperlukan dalamreaksi enzimatik (kofaktor).
SUMBER-SUMBER
ASAM AMINO
Asam
amino dapat diperoleh melalui asupan makanan seperti pada
kacang-kacangan(misalnya kedelai), ikan gabus dan produk susu.
PENYAKIT
YANG BERKAITAN DENGAN METABOLISME ASAM AMINO
1. FENILKETONURIA
Adalah
kelainan metabolism sejak lahir yang ditandai dengan ketidakmampuan mengubah
fenilalanin menjadi tirosin, sehingga menyebabkan akumulasi fenilalanin dan
hasil metaboliknya didalam tubuh. Menyebabkan retardasi mental, manifestasi
neurologic, pigmentasi ringan, eczema dan bau kesturi. Kesemuanya dapat dicegah
dengan restriksi awal diet fenilalanin.
2. MAPLE
SYRUP URINE DISEASE
Terjadinya
akumulasi asam keto dari leusin, valin dan isoleusin, karena adanya cacat pada
enzim α -keto dekarboksilase. Dapat menyebabkan gangguan susunan saraf pusat.
3. AMINOASIDURIA
Penyakit
yang timbul akibat gangguan pada transportasi asam amino tertentu ke dalam sel.
Karena defek pada transportasi ini secara khas mengakibatkan eksresi satu atau
lebih asam amino dalam jumlah yang meningkat.
F. Macam-Macam
Asam Amino
Macam Asam Amino
Ada
20 macam asam amino, yang masing-masing ditentukan oleh jenis gugus R atau
rantai samping dari asam amino. Jika gugus R berbeda maka jenis asam amino
berbeda.
Contoh
struktur dari beberapa asam amino
Gugus
R dari asam amino bervariasi dalam hal ukuran, bentuk, muatan, kapasitas
pengikatan hidrogen serta reaktivitas kimia. Keduapuluh macam asam amino ini
tidak pernah berubah. Asam amino yang paling sederhana adalah glisin dengan
atom H sebagai rantai samping. Berikutnya adalah alanin dengan gugus metil
(-CH3) sebagai rantai samping.
TABEL
NAMA-NAMA ASAM AMINO
No
|
Nama
|
Singkatan
|
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14
15
16
17
18
19
20
|
Alanin
(alanine)
Arginin
(arginine)
Asparagin
(asparagine)
Asam
aspartat (aspartic acid)
Sistein
(cystine)
Glutamin
(Glutamine)
Asam
glutamat (glutamic acid)
Glisin
(Glycine)
Histidin
(histidine)
Isoleusin
(isoleucine)
Leusin
(leucine)
Lisin
(Lysine)
Metionin
(methionine)
Fenilalanin
(phenilalanine)
Prolin
(proline)
Serin
(Serine)
Treonin
(Threonine)
Triptofan
(Tryptophan)
Tirosin
(tyrosine)
Valin
(valine)
|
Ala
Arg
Asn
Asp
Cys
Gln
Glu
Gly
His
Ile
Leu
Lys
Met
Phe
Pro
Ser
Thr
Trp
Tyr
Val
|
1.
Alanin (Ala)
Alanin
(Ala) atau asam 2-aminopropanoat merupakan salah satu asam amino bukan
esensial. Bentuk yang umum di alam adalah L-alanin (S-alanin) meskipun terdapat
pula bentuk D-alanin (R-alanin) pada dinding sel bakteri dan sejumlah antibiotika.
L-alanin merupakan asam amino proteinogenik yang paling banyak dipakai dalam
protein setelah leusin
Gugus
metil pada alanina sangat tidak reaktif sehingga jarang terlibat langsung dalam
fungsi protein (enzim). Alanina dapat berperan dalam pengenalan substrat atau
spesifisitas, khususnya dalam interaksi dengan atom nonreaktif seperti karbon. Dalam proses pembentukan glukosa
dari protein, alanina berperan dalam daur alanina.
2.
Arginin (Arg)
Asam amino arginin memiliki kecenderungan
basa yang cukup tinggi akibat eksesi dua gugus amina pada gugus residunya. Asam
amino ini tergolong setengah esensial bagi manusia dan mamalia lainnya,
tergantung pada tingkat perkembangan atau kondisi kesehatan.
Bagi
anak-anak, asam amino ini esensial. Pangan yang menjadi sumber utama arginin
adalah produk-produk peternakan (dairy products) seperti daging, susu (dan
olahannya), dan telur. Dari produk tumbuhan dapat disebutkan cokelat dan biji
kacang tanah.
3.
Asparagin (Asn)
Asparagin
adalah analog dari asam aspartat dengan penggantian gugus karboksil oleh
gugus karboksamid. Asparagin bersifat netral (tidak
bermuatan) dalam pelarut air.
Asparagina
merupakan asam amino pertama yang berhasil diisolasi. Namanya diambil karena
pertama kali diperoleh dari jus asparagus.
Fungsi
biologi: Asparagina diperlukan oleh sistem saraf untuk
menjaga kesetimbangan dan dalam transformasi asam amino. Ia berperan pula dalam
sintesis amonia.
Sumber:
Daging (segala macam sumber), telur,
dan susu (serta produk turunannya) kaya
akan asparagina
4.
Asam aspartat (Asp)
Asam
aspartat merupakan satu dari 20 asam amino penyusun protein.
Asparagin merupakan asam amino analognya karena terbentuk melalui aminasi
aspartat pada satu gugus hidroksilnya.
Asam
aspartat bersifat asam, dan dapat digolongkan
sebagan asam karboksilat. Bagimamalia aspartat
tidaklah esensial.
Fungsinya
diketahui sebagai pembangkit neurotransmisi di otak dan saraf otot. Diduga, aspartat
berperan dalam daya tahan terhadap kepenatan. Senyawa ini juga merupakan produk
dari daur urea dan terlibat dalam glukoneogenesis.
5.
Sistein (Cys)
Sistein
merupakan asam amino bukan esensial bagi manusia yang memiliki atom S,
bersama-sama dengan metionin.
Atom S ini terdapat pada gugus tiol (dikenal
juga sebagai sulfhidril atau merkaptan). Karena memiliki atom S, sisteina
menjadi sumber utama dalam sintesis senyawa-senyawa biologis lain yang
mengandung belerang. Sisteina dan metionin pada protein juga berperan dalam
menentukan konformasi protein karena adanya ikatan hidrogen pada gugus tiol.
Sumber
utama sisteina pada makanan adalah cabai, bawang putih, bawang bombay,brokoli, haver, dan inti bulir gandum (embrio). L-sistein juga
diproduksi secara industri melalui hidrolisis rambut manusia
dan babi serta buluunggas.
6.
Glutamine (Gln)
Glutamin
adalah satu dari 20 asam amino yang
memiliki kode pada kode genetikstandar. Rantai sampingnya adalah
suatu amida. Glutamina dibuat dengan mengganti
rantai samping hidroksil asam glutamat dengan gugus fungsional amina.
Glutamina
merupakan bagian penting dari asimilasi
nitrogen yang
berlangsung padatumbuhan. Amonia yang diserap tumbuhan atau
hasil reduksi nitrit diikat oleh asam glutamat menjadi glutamina dengan bantuan enzim glutamin
sintetase atau
GS.
Glutamina
dijadikan suplemen atlet binaraga untuk mengganti kerusakan otot
dengan segera akibat latihan beban yang berat.
7.
Asam glutamate (Glu)
Asam
glutamat termasuk asam amino yang
bermuatan (polar) bersama-sama dengan asam aspartat. Ini terlihat dari titik
isoelektriknya yang
rendah, yang menandakan ia sangat mudah menangkap elektron (bersifat asam menurut Lewis).
Asam
glutamat dapat diproduksi sendiri oleh tubuh manusia sehingga tidak tergolong
esensial.
Ion
glutamat merangsang beberapa tipe saraf yang
ada di lidah manusia. Sifat ini dimanfaatkan dalam
industri penyedap. Garam turunan dari asam glutamat, yang dikenal sebagai mononatrium glutamat ( dikenal juga sebagai
monosodium glutamat, MSG, vetsin atau micin), sangat dikenal dalam dunia boga Indonesia maupun Asia Timur lainnya
sebagai penyedap masakan.
8.
Glisin (Gly)
Glisina
atau asam aminoetanoat adalah asam amino alami paling sederhana.
Rumus kimianya C2H5NO2. Asam amino ini bagi manusia bukan merupakan asam amino esensial karena tubuh manusia dapat
mencukupi kebutuhannya.
Glisina
merupakan asam amino yang mudah menyesuaikan diri dengan berbagai situasi
karena strukturnya sederhana. Secara umum protein tidak banyak mengandung
glisina. Pengecualiannya ialah pada kolagen yang dua per tiga dari keseluruhan
asam aminonya adalah glisina.
Glisina
merupakan asam amino nonesensial bagi manusia. Tubuh manusia memproduksi
glisina dalam jumlah mencukupi. Glisina berperan dalam sistem sarafsebagai
inhibitor neurotransmiter pada sistem saraf pusat (CNS).
9.
Histidin (His)
Histidina
merupakan satu dari 20 asam amino dasar
yang ada dalam protein.
Bagimanusia histidina
merupakan asam amino yang esensial bagi anak-anak. Fungsi Histidina menjadi
prekursor histamin, suatu amina yang berperan dalam
sistem saraf, dan karnosin, suatu asam amino.
10.
Isoleusin (Ile)
Isoleusina
adalah satu dari asam amino penyusun
protein yang dikode oleh DNA. Rumus kimianya sama dengan leusinhidrofobik (tidak larut dalam air) dan
esensial bagi manusia. tetapi susunan atom-atomnya berbeda. Ini berakibat
pada sifat yang berbeda. Isoleusina bersifat
Walaupun
berdasarkan strukturnya ada empat kemungkinan stereoisomer sepertitreonin,
isoleusina alam hanya tersedia dalam satu bentuk saja.
11. Leusin
(Leu)
Leusina
merupakan asam amino yang
paling umum dijumpai pada protein.
Ia mutlak diperlukan dalam perkembangan anak-anak dan dalam kesetimbangan nitrogen bagi
orang dewasa. Ada dugaan bahwa leusina berperan dalam menjaga perombakan dan
pembentukan protein otot. Leusina tergolong asam amino
esensial bagi manusia.
12. Lisin
(Lys)
Lisina
(bahasa Inggris lysine) merupakan asam amino penyusun protein yang
dalam pelarut air bersifat basa, seperti
juga histidin.
Lisina tergolong esensial bagi manusia dan kebutuhan rata-rata per hari adalah
1- 1,5 g. Lisina menjadi kerangka bagi niasin(vitamin B1). Kekurangan vitamin ini
dapat menyebabkan pelagra. Lisina juga dilibatkan dalam
pengobatan terhadap penyakit herpes.
Biji-bijian serealia terkenal
miskin akan lisina. Sebaliknya, biji polong-polongan kaya akan asam amino ini.
13. Metionin
(Met)
Metionina,
bersama-sama dengan sistein,
adalah asam amino yang memiliki atom S. Asam amino ini penting dalam sintesis
protein (dalam
proses transkripsi,
yang menerjemahkan urutan basa nitrogen di DNA untuk membentuk RNA) karena kode untuk metionina sama
dengan kode awal (start) untuk suatu rangkaian RNA. Biasanya, metionina awal
ini tidak akan terikut dalam protein yang kelak terbentuk karena dibuang
dalam proses pascatranskripsi.
Asam
amino ini bagi manusia bersifat esensial, sehingga harus dipasok dari bahan
pangan. Sumber utama metionina adalah buah-buahan, daging (ayam, sapi, ikan), susu(susu murni, beberapa jenis keju), sayuran (spinach, bayam, bawang putih, jagung), serta kacang-kacangan (kapri, pistacio, kacang mete, kacang merah, tahu, tempe).
14. Fenilalanin (Phe)
Fenilalanina
adalah suatu asam amino penting
dan banyak terdapat pada makanan, yang bersama-sama dengan asam amino tirosin dan triptofan merupakan
kelompokasam
amino aromatik yang
memiliki cincin benzena.
Fenilalanina
bersama-sama dengan taurin dan triptofan merupakan senyawa yang
berfungsi sebagai penghantar atau penyampai pesan (neurotransmitter) pada sistem saraf otak. Dalam keadaan normal, fenilalanina
diubah menjadi tirosin dan
dibuang dari tubuh. Gangguan dalam proses ini (penyakitnya disebut fenilketonuria atau fenilalaninemiaatau fenilpiruvat oligofrenia, disingkat PKU) menyebabkan
fenilalanina tertimbun dalamdarah dan dapat meracuni otak serta
menyebabkan keterbelakangan
mental.
Penyakit ini diwariskan secara genetik: tubuh tidak mampu menghasilkan enzim
pengolah asam amino fenilalanina, sehingga menyebabkan kadar fenilalanina yang
tinggi di dalam darah, yang berbahaya bagi tubuh.
15. Prolin (Pro)
Prolina
merupakan satu-satunya asam amino dasar yang memiliki dua gugus samping yang
terikat satu-sama lain (gugus amino melepaskan satu atom H untuk
berikatan dengan gugus sisa). Akibat strukturnya ini, prolina hanya memiliki
gugus aminasekunder (-NH-). Beberapa pihak
menganggap prolina bukanlah asam amino karena tidak memiliki gugus amina namun
imina namun pendapat ini tidak tepat.
Fungsi
terpenting prolina tentunya adalah sebagai komponen protein. Sel tumbuh-tumbuhan
tertentu yang terpapar kondisi lingkungan yang kurang cocok (misalnya
kekeringan) akan menghasilkan prolina untuk menjaga keseimbangan osmotik sel.
Prolina dibuat dari asam L-glutamat dengan prekursor suatu asam imino. Prolina bukan
merupakan asam amino esensial bagi manusia.
16. Serine (Ser)
Serina
merupakan asam amino penyusun
protein yang umum ditemukan pada proteinhewan. Protein mamalia hanya
memiliki L-serin. Serina bukan merupakan asam amino esensial bagi manusia.
Namanya diambil dari bahasa Latin, sericum (berarti sutera)
karena pertama kali diisolasi dari protein serat sutera pada tahun 1865. Strukturnya
diketahui pada tahun 1902.
Fungsi
biologi dan kesehatan:
Serina
penting bagi metabolisme karena
terlibat dalam biosintesis senyawa-senyawapurin dan pirimidin, sistein, triptofan (pada bakteria),
dan sejumlah besar metabolit lain.
Sebagai
penyusun enzim, serina sering memainkan peran
penting dalam fungsi katalisator enzim. Ia diketahui berada pada bagian
aktif kimotripsin, tripsin, dan banyak enzim lainnya. Berbagai
gas-gas perangsang saraf dan senyawa aktif yang dipakai pada insektisida bekerja melalui residu serina
pada enzim asetilkolin
esterase,
sehingga melumpuhkan enzim itu sepenuhnya. Akibatnya, asetilkolin (suatu neurotransmiter) yang seharusnya segera diuraikan
oleh enzim itu segera setelah bekerja malah menumpuk di sel dan mengakibatkan kekejangan
dan kematian.
Sebagai
penyusun protein non-enzim,
rantai sampingnya dapat mengalami glikolisasiyang dapat menjelaskan gangguan
akibat diabetes.
Serina juga merupakan satu dari tiga asam amino yang biasanya terfosforilasi oleh enzim kinase pada saat transduksi
signal pada eukariota
17. Treonin
(Thr)
Treonina
merupakan salah satu dari 20 asam amino penyusun protein.
Bagi manusia, treonina bersifat esensial. Tubuh manusia tidak memiliki enzim
pembentuk treonina namun manusia memerlukannya, sehingga treonina esensial
(secara gizi) bagi manusia.
Kehadiran enzim treonina-kinase dapat menyebabkan fosforilasi pada treonina,
menghasilkan fosfotreonina, senyawa antara penting pada biosintesis metabolitsekunder.
18. Tritofan (Trp)
Triptofan
merupakan satu dari 20 asam amino penyusun
protein yang bersifat esensial bagi manusia. Bentuk yang umum pada mamalia
adalah, seperti asam amino lainnya, L-triptofan. Meskipun demikian D-triptofan
ditemukan pula di alam (contohnya adalah pada bisa ular laut kontrifan).
Fungsi
biologi dan kesehatan:
Gugus
fungsional yang dimiliki triptofan, indol, tidak dimiliki asam-asam amino
dasar lainnya. Akibatnya, triptofan menjadi prekursor banyak senyawa biologis
penting yang tersusun dalam kerangka indol. Triptofan adalah prekursor melatonin (hormonperangsang tidur), serotonin (suatu
transmiter pada sistem saraf)
dan niasin (suatuvitamin).
19. Tirosin
(Tyr)
Tirosina
(dari bahasa Yunani tyros, berarti keju, karena ditemukan pertama
kali dari keju) merupakan satu dari 20 asam amino penyusun protein. Ia memiliki
satu gugus fenol (fenil dengan satu tambahan
gugus hidroksil).
Bentuk yang umum adalah L-tirosin (S-tirosin), yang juga ditemukan dalam
tiga isomer struktur: para, meta, dan orto.
Pembentukan
tirosina menggunakan bahan baku fenilalanin oleh enzim Phe-hidroksilase. Enzim ini
hanya membuat para-tirosina. Dua isomer yang lain terbentuk apabila terjadi
“serangan” dari radikal bebas pada kondisi oksidatif tinggi (keadaan stress).
Fungsi
biologi dan kesehatan:
Dalam transduksi
signal,
tirosina memiliki peran kunci dalam pengaktifan beberapaenzim tertentu melalui proses
fosforilasi (membentuk fosfotirosina). Bagi manusia, tirosina merupakan
prekursor hormon tiroksin dan triiodotironin
yang dibentuk dikelenjar tiroid, pigmen kulit melanin, dan dopamin, norepinefrin dan
epinefrin.
Tirosina
tidak bersifat esensial bagi
manusia. Oleh enzim tirosina hidroksilase,
tirosina diubah menjadi DOPA yang merupakan bagian dari manajemen terhadap
penyakitParkinson.
Tanaman opium (Papaver somniferum)
menggunakan tirosina sebagai bahan baku untuk menghasilkan morfin, suatu alkaloid.
20. Valin (Val)
Valina
adalah salah satu dari 20 asam amino penyusun protein yang
dikode oleh DNA. Dalam ilmu gizi, valina termasuk kelompok asam amino esensial.
Namanya berasal dari nama tumbuhan valerian (Valeriana officinalis).
Sifat
valina dalam air adalah hidrofobik (‘takut air’) karena ia tidak
bermuatan. Pada penyakit anemia “bulan sabit” (sel-sel
eritrosit tidak berbentuk seperti pil tetapi seperti bulan
sabit, sickle-cell anaemia), valina menggantikan posisi asam glutamat, asam amino lain yang hidrofilik (‘suka air’), pada hemoglobin.
Akibatnya bentuk sel berubah dan kehilangan kemampuan mengikat oksigen secara
efektif.
Valina
diproduksi dengan menggunakan treonin sebagai bahan baku. Sumber
pangan yang kaya akan valina mencakup produk-produk peternakan (daging, telur, susu, keju) dan biji-bijian yang mengandung minyak (misalnya kacang tanah, wijen, dan lentil).
0 komentar:
Posting Komentar